Diverse studies door big`r

Collapse
This is a sticky topic.
X
X
 
  • Filter
  • Time
  • Show
Clear All
new posts

  • Diverse studies door big`r

    GLUTAMINE VOEGT HELEMAAL NIETS TOE AAN BODYBUILDING

    Glutamine productie in spier proteinen is 50% lager dan gedacht
    -Results of tracer studies indicate that skeletal muscle contributes to approximately 70% of overall glutamine production in healthy adults; the contribution of de novo synthesis being estimated at approximately 60%. Direct and specific measurements of glutamine in intact muscle protein are 50% lower than assumed previously (G1).

    De meeste amino zuren zijn precursors voor alanine en glutamine synthese in spieren
    -Cysteine, leucine, valine, methionine, isoleucine, tyrosine, lysine, and phenylalanine increase the rate of glutamine synthesis. The progressive decline in alanine and glutamine synthesis noted on prolonged incubation is prevented by the addition of amino acids to the incubation medium (G2)

    90% van de glutamine die je oraal inneemt komt nooit in je spieren terecht. Glutamine supplementatie vermindert zijn eigen synthese en zet zichzelf voor een groot deel om in glucose.
    -Systemic glutamine administration is ineffective in preventing muscle depletion, due to a relative inability of skeletal muscle to seize glutamine from the bloodstream. Transport from blood accounts for only 25% of the intramuscular glutamine pool turnover. In contrast, the intracellular pools of most essential amino acids, such as phenylalanine or leucine, derived largely from the extracellular space. Studies involving oral ingestion of stable isotope-labelled glutamine indicate that 50-70% of enterally administered glutamine is taken up during first pass by splanchnic organs (gut and liver). (G14).
    -Glutamine orally is successful in elevating plasma glutamine at the peak concentration by 46%, which suggests that a substantial proportion of the oral load escaped utilization by the gut mucosal cells and uptake by the liver and kidneys. If the entire glutamine dose had been distributed within the blood (8% body wt) and extracellular fluid (20% lean body mass) compartments, then a 3-mM rise in blood glutamine concentration might have been expected, whereas plasma glutamine concentration was only observed to rise by 0.3 mM. This might suggest that only 10% of the oral dose reached the extracellular fluid compartments (G15).
    -Infusion of glutamine increases plasma glutamine concentration and turnover only threefold, formation of glucose from glutamine increased sevenfold. Furthermore, glutamine infusion decreased its own de novo synthesis (4.55 +/- 0.22 vs. 2.81 +/- 0.62 micromol x kg(-1) x min(-1);P < 0.02) (G16).

    Glutamine vermindert training-gerelateerde verslechtering van het immuunsysteem niet. Koolhydraten doen dit wel. En glutamine heeft geen invloed op de hormoon levels
    -Consuming 30-60 g carbohydrate x h(-1) during sustained intensive exercise attenuates rises in stress hormones such as cortisol and appears to limit the degree of exercise-induced immune depression. Convincing evidence that so-called 'immune-boosting' supplements, including high doses of antioxidant vitamins, glutamine, zinc, probiotics and Echinacea, prevent exercise-induced immune impairment is currently lacking (G31).
    -Intracellular glutamine concentration may not be compromised when plasma levels are decreased postexercise. In addition, a number of recent intervention studies with glutamine feeding demonstrate that, although the plasma concentration of glutamine is kept constant during and after acute, strenuous exercise, glutamine supplementation does not abolish the postexercise decrease in in vitro cellular immunity, including low lymphocyte number, impaired lymphocyte proliferation, impaired natural killer and lymphokine-activated killer cell activity, as well as low production rate and concentration of salivary IgA (G32).
    -Glutamine supplementation abolished the postexercise decline in plasma glutamine concentration but had no effect on lymphocyte trafficking, NK and lymphokine-activated killer cell activities, T cell proliferation, catecholamines, growth hormone, insulin, or glucose (G33).
    -Nutritional supplementation with glutamine abolishes the exercise-induced decline in plasma glutamine, but does not influence post-exercise immune impairment. However, carbohydrate loading diminishes most exercise effects of cytokines, lymphocyte and neutrophils (G34).

    Glutamine verhoogt proteine synthese niet
    -Intravenous infusion of amino acids increases the fractional rate of mixed muscle protein synthesis, but addition of glutamine to the amino acid mixture does not further stimulate muscle protein synthesis rate in healthy young men and women (G6).
    -Short intravenous infusion of glutamine does not acutely stimulate duodenal protein synthesis in well-nourished, growing dogs (G8).

    Glutamine voorkomt proteine degradatie maar doet dit niet effectiever dan koolhydraten
    -0,9 g/kg glutamine during resistance training has no significant effect on muscle performance, body composition or muscle protein degradation compared to 0,9 g/kg maltodextrin (G9).
    -Glutamine preserves protein synthesis in Caco-2 cells submitted to "luminal fasting", but higher glutamine doses did not enhance protein synthesis beyond control fed values. And glucose supplementation restored FSR as effi-ciently as glutamine (G10).

    Koolhydraat- of BCAA supplementatie voorkomt afname van glutamine levels tijdens de training
    -Carbohydrate supplementation affects positively the immune response of cyclists by avoiding or minimizing changes in plasma glutamine concentration (G11).
    -Following an exercise bout, a decrease in plasma glutamine concentration can be observed, which is completely abolished by BCAA supplementation (G12).
    -BCAA supplementation during a triathlon completely prevents the decrease in plasma glutamine (G13).
    -7 distance runners reduced muscle gycogen. A high carb meal (80% carbs) before 60 min. exercise increases plasma glutamine. A 14 h fast before exercise does not change plasma glutamine. Plasma BCAA did not change under either dietary condition (G17).

    Vasten vermindert glutamine transport. En supplementatie tijdens vasten voorkomt spier afname niet
    -During fasting, skeletal muscle exports increased amounts of glutamine (Gln) while increasing the production of this amino acid by glutamine synthetase (GS) in order to maintain the intramuscular Gln pool (G41).
    -Background: One of the major activities of the enterocyte is amino acid transport, which is important not only for the organism but also for the integrity of the mucosa. Bowel rest during the postoperative period is marked by decreased calorie and protein intake with atrophy of the brush border mucosa.
    Fasting for 72 hours decreases glutamine and arginine transport. Alanine MeAIB, and leucine transport were maintained (G42).
    -0.35 g/kg glutamine/day does not prevent loss of lean muscle in athletes during a 12-day weight reduction program (G43).

    Glutamine verbetert de prestatie niet
    -6 resistance-trained men performed weightlifting exercises after ingesting 0.3 g/kg glutamine. This did not enhance performance (G22).



    REFERENCES

    (G1) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G2) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G6) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G7) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G8) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G9) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....bstract
    (G10) http://ajpgi.physiology.org/cgi/content/full/285/1/G128
    (G11) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G12) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G13) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G14)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=5
    Complete studie: http://forum.bodybuilding.com/showth...16#post7234016
    (G15)http://jap.physiology.org/cgi/content/full/86/6/1770
    (G16)http://ajpendo.physiology.org/cgi/co...act/272/3/E437
    (G17)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G22)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....bstract
    (G31)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G32)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G33)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G34)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G41)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G42)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
    (G43)http://www.jssm.org/vol2/n4/7/v2n4-7pdf.pdf


    Glutamine zou van nut kunnen zijn bij zware lichamelijke stress na een operatie. En misschien heeft het enige waarde als anti-oxidant voor het maag-darmkanaal (over dit laatste heb niet genoeg over gelezen om dit met zekerheid te zeggen).
    Kurkuma heeft echter ook een sterke anti-oxidante werking op het maag-darmkanaal en dit kost geen drol.

  • #2
    Ik lees vaker dat mensen zeggen sneller te herstellen door glutamine.
    Dit zou mogelijk kunnen komen doordat glutamine een soort anti-oxidante werking zou kunnen hebben (hier heb ik nog geen bewijs voor kunnen vinden). Het zou de synthese van proglastandines kunnen verlagen, of misschien de pijnreceptor blokkeren.
    Niet door een verhoogde eiwitsynthese in ieder geval. Dus geen daadwerkelijk effect op spierherstel, alleen op gevoeligheid.

    Originally posted by [b
    Citaat[/b] ] So, what actually causes the soreness?

    A bout of exercise causes inflammation, which leads to an increase in the production of immune cells (comprised mostly of macrophages and neutrophils).

    Levels of these immune cells reach a peak 24-48 hours after exercise. These cells, in turn, produce bradykinins and prostaglandins, which make the pain receptors in your body more sensitive.

    The result?

    Whenever you move, these pain receptors are stimulated. Because they're far more sensitive to pain than normal, you end up feeling sore.

    Ik heb voor mijn stukje pubmed afgezoch op de termen:
    glutamine[ti] AND synthesis[ti]
    exercise AND glutamine
    glutamine AND gluconeogenesis NOT rats NOT cancer NOT mice
    glutamine AND fasted

    En jullie zullen het misschien niet geloven, maar ik heb zowel de positieve als de negatieve studies gepost.


    Waar zijn de positieve posts dan vragen jullie je af....


    Dat vraag ik mezelf ook af
    Ik heb er echt niet EEN kunnen vinden. Ook geen kleintje. Ook niet 1 die het waarschijnlijk maakt dat glutamine via een of andere wazige indirecte weg toch werkt.


    Waarvoor zou glutamine misschien wel kunnen werken?
    -Na een chirurgische ingreep.
    -Misschien werkt het als antioxidant wanneer je gevoelige darmen hebt.
    (En dan nog zeg ik misschien, omdat overtuigend bewijs ook hier nogal wazig is. O.a. doordat glutamine iedere keer met een waardeloze stof wordt vergeleken en nooit met een stof die echt iets doet zoals BCAAs. Het kan zomaar zijn dat deze nog beter werken na een chirurgische ingreep)


    Greetz, Big'r


    Edit: Even wat smilies toevoegen. Misschien gaat testo het wel lezen.
    . O ja, en zo'n dans-smilie



    Comment


    • #3
      -BCAAs verhogen de proteine synthese niet boven basale waarden, maar ze verminderen spierafbraak. Ze zijn waardevol tijdens het cutten en kunnen mogelijk zelfs de vetverbranding stimuleren. BCAAs zijn het perfecte supplement voor mensen die ervoor kiezen een "middernacht shake" te gebruiken. Ze geven maar een paar calorieen. (20 kcal. aangezien 5 g BCAAs waarschijnlijk al voldoende is), dus je hoeft niet bang te zijn voor de mogelijke vetmassa die je zou kunnen winnen bij een proteine shake in de nacht.
      -Essentiele aminozuren kunnen daadwerkelijk proteine synthese verhogen boven basale waarden. Dit is wat je wilt gebruiken voor en na de training om spiermassa te winnen.



      WAAROM BCAA'S VOOR HERSTEL:
      A) bcaas voorkomen proteine afbraak, maar verhogen de proteine synthese niet.
      B) Help bij vetverbranding tijdens cutten.
      C) Voorkomen afname van glutamine.
      D) Voorkomen voor een deel spierschade tijdens training.


      1)BCAA oxidatie wordt gestimuleerd door training (E1, E106, T13).
      2)Stimulering van vetverbranding verhoogt BCAA catabolisme (T13).
      3)77 mg BCAAs/kg supplementatie voor de training resulteert in een sterkere afname in de afgifte van essentiele aminozuren. (531 +/- 70 mumol/kg) voor BCAA vs. (924 +/- 148 mumol/kg) voor de controle groep (E105).
      4)Een cutting dieet hoog in BCAAs verhoogt verlies van lichaamsgewicht en % van vetverlies meer dan een hoog proteine dieet tijdens cutten (E7).
      5)Geen giftige effecten van BCAAs zijn bemerkd bij een dosering van 2.5 g/kg/dag voor 3 maanden, of 1.25 g/kg/dag voor een jaar. Er zijn geen gerapporteerde giftigheidsverschijnselen betreffende BCAAs in relatie tot training en sport (E106).


      bcaas voorkomen proteine afbraak, maar verhogen de proteine synthese niet
      -Since 1978 a variety of studies have been performed in humans where BCAAs or leucine alone was administrated in varying amounts and durations. An anabolic effect of leucine and the branched-chain amino acids (BCAAs) on reduction of muscle protein breakdown was found in these studies, with no measured effect upon muscle protein synthesis. In addition, no untoward effects have been reported in any of these studies from infusion of the BCAAs at upward 3 times basal flux or 6 times normal dietary intake during the fed portion of the day (B1).
      -BCAA infusion in 10 postabsorptive normal subjects causes a 4-fold rise in arterial BCAA levels. Plasma insulin levels were unchanged from basal levels. Whole-body phenylalanine flux, an index of proteolysis, was significantly suppressed by BCAA infusion. Despite the rise in whole-body non-oxidative leucine disposal, and in forearm leucine uptake and disposal, forearm phenylalanine disposal, an index of muscle protein synthesis, was not stimulated by infusion of branched-chain amino acids (B2).
      -BCAAs during 1h cycle exercise and a 2h recovery period does not influence the rate of exchange of the aromatic AAs during exercise. In the recovery period, a faster decrease in the muscle concentration of aromatic AAs was found (46% compared with 25% in the placebo condition). There was also a tendency to a smaller release (an average of 32%) of these amino acids from the legs. The results suggest that BCAA have a protein-sparing effect during the recovery after exercise (E5)
      -7.5-12 g BCAAs during intense exercise (a 30 km cross-country race and a full marathon) increases BCAA plasma and muscle concentration. In the placebo group plasma BCAA decreased and left muscle levels unchanged. The placebo group showed a 20-40% increase in the muscle concentration of aromatic AAs. BCAA supplementation prevented this increase in aromatic AAs in both muscle and plasma. These results suggest that an intake of BCAAs during exercise can prevent or decrease the net rate of protein degradation caused by heavy exercise (E8).
      -77 mg BCAAs/kg supplementation before exercise resulted in a doubling (P < 0.05) of the arterial BCAA levels before exercise (339 +/- 15 vs. 822 +/- 86 microM). During the 60 min of exercise, the total release of BCAA was 68 +/- 93 vs. 816 +/- 198 mumol/kg (P < 0.05) for the BCAA and control trials, respectively. Furthermore, the increased intramuscular and arterial BCAA levels before and during exercise result in a suppression of endogenous muscle protein breakdown during exercise.(E105).

      Help bij vetverbranding tijdens cutten
      -BCAA supplementation (76% leucine) in combination with moderate energy restriction has been shown to induce significant and preferential losses of visceral adipose tissue and to allow maintenance of a high level of performance (E14).
      -In adipocytes from fed rats, the rate of fatty acid synthesis in the presence of glucose and insulin was inhibited 40% by valine (5 mm) (E4).
      -Twenty-five competitive wrestlers restricted their caloric intake (28 kcal.kg-1.day-1) for 19 days. A high-BCAA diet provided 4 kg of weight loss, and 17,3% decrease in fat loss. There was no change in aerobic (VO2max) (p > 0.75) and anaerobic capacities (Wingate test) (p > 0.81), and in muscular strength (p > 0.82). (E7).

      Voorkomen afname van glutamine
      -Following an exercise bout, a decrease in plasma glutamine concentration can be observed, which is completely abolished by BCAA supplementation (G12).
      -BCAA supplementation during a triathlon completely prevents the decrease in plasma glutamine (G13).

      Voorkomen voor een deel spierschade tijdens training
      -We hypothesized that BCAA supplementation would reduce the serum activities of intramuscular enzymes associated with muscle damage. 120 minutes exercise on a cycle ergometer significantly increases serum creatine kinase (CK) and lactate dehydrogenase (LDH) up to 5d postexercise.
      12 g BCAAs for 14d in 16 men (the exercise on day 7) significantly reduces this change in LDH and CK (B3).

      WAAROM ESSENTIELE AMINOZUREN (EAAs) VOOR HERSTEL:
      A) EAAs verhogen proteine synthese boven basale waarden.
      B) Voorkomen van spierpijn

      1)Niet-essentiele aminozuren zijn niet nodig voor stimuleren van de netto spier-proteine balans (6 g EAAs geven een 2 x zo sterk resultaat als 3 g EAAs en 3 g niet-essentiele aminozuren) (E12).
      2)40 g EAAs verhogen de proteine balans niet meer dan 20 g EAAs (E15).
      3)Inname van orale EAAs veroorzaken een verandering van netto spier proteine afbraak naar netto spier proteine synthese na zware krachttraining in mensen vergelijkbaar met EAAs supplementatie via een infuus (E15).

      EAAs verhogen proteine synthese boven basale waarden
      -EEAs (essential amino acids) increases net muscle protein balance. 2 x 6 g provides double the response of 2 x 3 g (E12).
      -Consumption of 40 g EAAs after heavy resistance training results in a change from net protein degradation (-50 +/- 23 nmol. min-1. 100 ml leg volume-1) to net protein synthesis (29 +/- 14 nmol. min-1. 100 ml leg volume-1; P < 0.05) (E15).
      -A 0.15 g/kg/h AA infusion for 3 h in 6 normal men increases muscle protein synthesis by 141%. After exerecise this increase is 291%. Muscle protein breakdown was not significantly affected (E23).
      -Consumption of 6 g EAA + 35 g sucrose immediately before exercise elevates response of net muscle protein synthesis more than consumption following exercise. Total net phenylalanine uptake across the leg was greater (P = 0.0002) during PRE (209 ± 42 mg) than during POST (81 ± 19) (E102).
      -6 g amino acids consumed at 1 and 2 h after resistance exercise increases protein synthesis (total net uptake of phenylalanine across the leg) (71 +/- 13 mg x leg x 3h). Prior intake of amino acids and carbohydrate does not diminish the metabolic response to a second comparable dose ingested 1h later (K24).

      Voorkomen van spierpijn
      -3.6 g AAs before and after exercise + 2 doses/d for 4 d after the exercise suppresses the rise in serum creatine kinase activity. This also diminished muscle soreness (E106).


      REFERENTIES

      (B1)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
      (B2)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....bstract
      (B3)http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....bstract
      (E1) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E4) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....bstract
      (E5) http://ajpendo.physiology.org/cgi/co...ull/281/2/E365
      (E7) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E8) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E12) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E14) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E15) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E23) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E102) http://ajpendo.physiology.org/cgi/co...act/281/2/E197
      (E105) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink
      (E106)http://www.nutrition.org/cgi/content/full/134/6/1583S
      (G12) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
      (G13) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....ry_hl=1
      (K24) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....bstract
      (T13) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez....nalLink

      Comment


      • #4
        Aan de hand van deze gegevens moet ik mijn tips voor inname van supplementen voor en/of na de training wat bijschaven.

        Ik heb dit geschreven voor een amerikaans board en ben te lui om het te vertalen. Sorry
        Edit: Toch maar even vertaald in het nederlands



        AAN DE HAND VAN DEZE GEGEVENS ZOUDEN DIT DE "PERFECTE" SUPPLEMENTEN VOOR/NA DE TRAINING ZIJN OM SPIERMASSA TE WINNEN:

        Direct voor de training
        0,4 g/kg snelle suikers (wanneer je gevoelig reageert op snelle suikers, neem je in totaal (voor + na training) 0,4 g/kg en consumeer je deze uitgespreid over de gehele trainingsperiode)
        15 g essentiele aminozuren

        Direct na de training
        0,4 g/kg snelle suikers
        15 g essentiele aminozuren



        WANNEER JE GEEN ESSENTIELE AMINOZUREN WILT/KUNT KOPEN KRIJG JE HET VOLGENDE SCHEMA:

        20-30 min. voor de training
        0,4 g/kg whey

        Direct voor de training
        0,4 g/kg snelle suikers (wanneer je gevoelig reageert op snelle suikers, neem je in totaal (voor + na training) 0,4 g/kg en consumeer je deze uitgespreid over de gehele trainingsperiode)

        Direct na de training
        0,2 g/kg whey
        0,4 g/kg snelle suikers



        TIJDENS HET CUTTEN:

        30 min. voor de training
        0,4 g/kg whey

        Direct voor de training
        5 g bcaa's (of 15 g essentiele aminozuren, je kunt dan de whey voor de training weglaten)

        Tijdens de training
        0,4 g/kg koolhydraten. Deze consumeer je uitgespreid over de gehele trainingsperiode

        Direct na de training
        5 g bcaa's of 15 g essentiele aminozuren

        (Wanneer je geen BCAAs/essentiele aminozuren kunt gebruiken, neem je 30 min. voor de training 0,4 g/kg whey, en direct na de training 0,2 g/kg whey. Tijdens de training neem je gewoon 0,4 g kg koolhydraten.)



        BIJ CARDIO
        Bij cardio neem je 5 g BCAAs direct voor + 5 g BCAAs direct na de training.
        Of je neemt 0,2 g/kg whey 30 min. voor + 0,2 g/kg whey direct na de cardio.




        Greetz, Big'r



        Comment


        • #5
          Originally posted by [b
          Citaat[/b] (Mr. Symmetry @ Okt. 13 2005,09:04)]Super, erg bedankt. Vraagje: zijn BCAA's ook in poedervorm te koop, of slechts in tabletten?
          Yep, poeder kun je ook kopen. Is in verhouding ook goedkoper.

          Wanneer je het uit Amerika laadt overkomen, ben je veeeeeel goedkoper uit. Zelfs met 20 dollar verzendkosten scheelt het de helft van de prijs.

          Comment


          • #6
            Originally posted by [b
            Citaat[/b] (snipke @ Okt. 13 2005,15:26)]die EAA zitten die niet in bcaa, of moet je die nog appart kopen en wat zijn het dan.

            Weeral heel leerijk big r

            Grtz
            BCAAs (Branched Chain Amino Acids) = 3 aminozuren --> leucine, isoleucine, valine.

            EAAs (Essential Amino Acids) = essentiele aminozuren (ik meen dat dit er 9 zijn. onder deze 9 aminozuren zitten ook de BCAAs). De aminozuren die je lichaam niet zelf kan aanmaken. Om proteine synthese te verhogen heeft het lichaam alleen de essentiele aminozuren nodig.

            Ik weet niet of ik reclame mag maken, maar wanneer je de kans hebt zou ik ze in de US bestellen, daar zijn ze VEEEEEEL goedkoper. Dus als je iemand met een creditcard kent.....
            BCAAs kun je wel in Nederland krijgen, maar zijn in de US ook VEEEEEEEL goedkoper.
            Met verzendkosten erbij zit je nog op 50% vd nederlandse prijs.

            Comment


            • #7
              Originally posted by [b
              Citaat[/b] (snipke @ Okt. 13 2005,23:09)]Kan je eens een voorbeeld geven van zo een EAA product want kan het echt nergens thuis brengen. Van een nederlandse voedingssups site ofzo

              In mijn bcaa zitten L-leucine 2370 mg - L-valine 1620mg - L-glutamine 6mg - L-carnithine 6mg
              Deze neem ik na mijn training met snelle koolhydraten, zijn 6tabs

              Grtz
              Je hebt in ieder geval wazige BCAAs.
              Normaal zit er leucine/isoleucine/valine in in een verhouding van 2:1:1 geloof ik.
              Ik weet dat je BCAAs bij xxlnutrition kunt bestellen, verder heb ik me er nog niet zo in verdiepd:
              http://www.xxlnutrition.nl/home.php?sub=show_product&id=87
              (Wat ze dus zeggen over een anabool effect van BCAAs klopt niet, alleen het anticatabole effect)

              Ik geloof dat in vendetta (wat ik altijd heb afgezeken ) essentiele aminozuren zitten, maar ik weet niet hoe hoog de dosering is en of het wel de moeite waard is (misschien even een mailtje sturen:
              http://www.xxlnutrition.nl/home.php?sub=show_product&id=66

              Bij bestelling in de VS ben je dus echt muchos goedkoper uit:
              http://www.bulknutrition.com/?cPath=108

              Maar ik heb de prijzen binnen nederland nooit echt onderling vergeleken.

              Comment


              • #8
                Originally posted by [b
                Citaat[/b] (snipke @ Okt. 15 2005,16:16)]B.c.a.a. en aminozuren moet je die enkel na de training nemen of dagelijks toch iets van nemen

                Grtz
                Aminozuren zou ik vooral voor (maar ook na) de training nemen. Voor de rest niet.

                BCAAs zou ik tijdens het cutten wel iets vaker gebruiken. In combinatie met een maaltijd waar weining eiwitten zitten.

                Tijdens het cutten heb je soms een maaltijd bestaand uit 2 boterhammen of zo. Dit levert niet zoveel eiwitten en BCAAs zullen vooral dan (of bij het compleet overslaan van een maaltijd) een anticatabool effect op de spieren hebben.

                Originally posted by [b
                Citaat[/b] ]Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers.

                Twenty-five competitive wrestlers restricted their caloric intake (28 kcal.kg-1.day-1) for 19 days, using a hypocaloric control (hC, n = 6), hypocaloric high-protein (hHP, n = 7), hypocaloric high-branched-chain amino acid (hBCAA, n = 6), hypocaloric low-protein (hLP, n = 6) diet to determine the effects of caloric restriction on body composition and performances versus control diet (C, n = 6). Anthropometric parameters (weight, percent body fat) and adipose tissue (AT) distribution measured by magnetic resonance imaging (MRI) obtained before and after diet, were compared. A significant highest body weight loss (-4 kg, p < 0.05) and decrease in the percent of body fat (-17.3%, p < 0.05) were observed for subjects of the hBCAA group. Subjects of the hBCAA group exhibited a significant reduction (-34.4%, p < 0.05) in abdominal visceral adipose tissue (VAT). There was no change in aerobic (VO2max) (p > 0.75) and anaerobic capacities (Wingate test) (p > 0.81), and in muscular strength (p > 0.82). We conclude that under our experimental conditions, the combination of moderate energy restriction and BCAA supplementation induced significant and preferential losses of VAT, and allowed maintainance of a high level of performance.

                Comment


                • #9
                  Originally posted by [b
                  Citaat[/b] (snipke @ Okt. 15 2005,19:49)]Thnx big r , weeral leerrijk, maar aan hoeveel gram of tabs denk je dan te nemen bij een eiwit lage maaltijd of bij het overslaan van een maaltijd.

                  Grtz
                  Per keer moet 5 g BCAAs of 15 g essentiele aminozuren genoeg zijn. Of het nu bij de training, in de ochtend of bij een laag-eiwit maaltijd is. Meer zal nauwelijks meerwaarde hebben.

                  Comment


                  • #10
                    Nog een heel interessant gegeven:

                    Ik had al vermeld dat 5 g BCAAs de proteine synthese niet verhogen, maar de proteine afbraak remmen.

                    15 g essentiele aminozuren verhogen de protiene synthese wel, maar remmen de proteine afbraak niet!

                    question:Ja maar big'r, in 15 g essentiele aminozuren zit toch ook 5 g BCAAs? Dus dan moeten essentiele aminozen dus ook de proteine afbraak remmen?

                    answer:Ik snap er ook geen hout van. Logisch is het niet. Maar dit zijn de feitelijke gegevens zoals ik ze tot nu toe heb gelezen.

                    Comment


                    • #11
                      Ik was eigenlijk nog te positief over glutamine:

                      Een glutamine tekort komt praktisch nooit voor in mensen en wijst niet noodzakelijk op deficientie.
                      Although glu-tamine is generally recognized to be safe on the basis of relatively small studies, side effects in patients receiving home parenteral nutrition and in those with liver-function abnormali-ties have been described. Therefore, on the basis of currently available clinical data, it is inappropriate to recommend gluta-mine for therapeutic use in any condition.
                      There is little confirmatory evidence of glutamine deficiency in humans and of a role for either glutamine replacement therapy or pharmacologic doses of glutamine. Decreased blood concentrations of glutamine do not necessarily indicate a deficient state, as is the case with other nutrients. The loss of amino acids from skeletal muscle is not specific to glutamine (G51).

                      Inname via voeding is geen maatstaf voor glutamine concentraties.
                      Inflammation rather than nutritional depletion determines glutamine concentrations and intestinal permeability.
                      Glutamine supplementation may not even effect plasma and mucosal glutamine concentrations at all. There are concflicting results and the reason for this has not been clarified yet. Major changes in glutamine metabolism take place during inflammatory stress and glutamine supplementation has been most successful under these circumstances. Nutritional depletion per se does not affect glutamine concentrations (G52).

                      Het mooiste moet nog komen:

                      Glutamine speelt geen enkele rol in proteine synthese
                      A protein rich meal (3 g/kg lean beef) in 7 healthy sujects increases AAs from the splanchic bed. BCAAs accounted for more than half of total splanchic AA output. Arterial BCAA concentrations incremented 100-200%. Leg exchange of most AAs reverted from a basal net output to a net uptake which was most marked for the BCAAs. Glutamine was continuously taken up by the splanchic tissues and released by the leg tissues after the protein meal, although their rate of output from the leg declined transiently at 30-60 min. Protein intake resulted in a doubling of arterial insulin and glucagon.
                      After protein ingestion within 30-60 min. net uptake of the leg was observed for valine, leucine and isoleucine, and to a lesser extent for threonine, serine, glycine, tyrosine, phenylalanine, lysine, histidine, and arginine. The uptake of the BCAAs accounted for more than half of total leg AA uptake at 30-60 min, and for virtually all of the AA uptake at 90-180 min. Throughout the 3-h period of observation after protein intake, a continuous net release of alanine and glutamine was observed.
                      It is thus clear that the BCAAs are the major source for repletion of muscle nitrogen after protein intake (G53).


                      (G51)http://www.ajcn.org/cgi/content/full/74/1/25
                      (G52)http://forum.bodybuilding.com/attach...hmentid=243251
                      (G53)http://www.pubmedcentral.gov/article....=947963



                      Comment


                      • #12
                        Supplementatie van essentiele aminozuren (EAAs) voor de training is veel effectiever dan inname na de training. En sucrose voor/na de training voorkomt proteine afbraak tot 2 uur na de training
                        -7 niet-ervaren krachttrainers kregen 15 g EAAs direct voor en 15 g 1 uur na krachttraining (+/- 2 uur na ontbijt). Proteine synthese werd ongeveer 6 x verhoogd tijdens de supplementatie/trainingsperiode. (Zelfs met meer conservatieve meetwaarden was de proteine synthese nog altijd 350% hoger (P < 0.001).
                        De netto proteine balans werd nog verder verhoogd na de 2e inname van EAAs, maar zakte plotseling onder basale waarden na 30 min: (De 2 verticale stippellijnen zijn de inname tijden van EAAs. Tabel A en B staan voor phenylalanine en leucine, de maatstaven voor proteine synthese.) Tabel -->
                        .
                        Deze daling in netto proteine balans werd veroorzaakt door een daling van de protiene synthese tot het 0-punt: (Proteine synthese = boven, proteine afbraak = midden, netto proteine balans = onder. De staven met diagonale lijnen staan voor de trainings/EAA-groep) Tabel -->
                        (E11).

                        -Consumptie van 6 g EAAs + 35 g sucrose (na een nacht vasten) direct voor de training verhoogt de reactie van netto protiene synthese meer dan consumptie na de training. Totale netto phenylalanine opname door het been was groter (P = 0.0002) tijdens VOOR (209 ± 42 mg) dan tijdens NA (81 ± 19). Insuline levels stegen in beide groepen. De netto proteine balans spreekt voor zich: (Proteine afbraak = boven, proteine synthes = midden, netto proteine balans = onder) Tabel -->

                        Koolhydraat inname voorkomt proteine afbraak tijdens de training niet vergeleken met studie (E11), maar voorkomt de toename in proteine afbraak na de training in (E11) volledig tot 2 uur na de training.
                        Proteine afbraak na de training nam zelfs af door koolhydraat supplementatie voor de training. Dit was na een nacht vasten terwijl studie (E11) een ontbijt kreeg voor de training! (E102).

                        Waarschijnlijk worden aminozuren na de training gewoon verbrandt wanneer je er geen koolhydraten bij neemt.
                        Dit betekent dat wanneer je tijdens het cutten een kleine hoeveelheid (0,4 g/kg) koolhydraten voor of tijdens de training neemt, dit er voor zorgt dat de netto proteine balans positief blijft (spierwinst) in plaats van negatief wordt na de training (spierverlies), zoals je in de bovenstaande tabellen kunt zien.
                        Dit gebeurt door een afname in proteine afbraak en door een blijvend verhoogde proteine synthese (waarschijnlijk zorgen koolhrydraten er dus ook voor dat de eiwitten niet worden verbrandt)
                        Doordat je een kleine hoeveelheid koolhydraten neemt zal dit er ook niet voor zorgen dat je vetmassa wint.
                        Je kunt hieruit afleiden dat voor spiermassa koolhydraten bij de training - tijdens het cutten - nog belangrijker zijn dan tijdens een periode van eten op onderhoud. Normaal voorkomen koolhydraten alleen proteine afbraak, maar tijdens calorische restrictie zorgen ze ook voor een verhoogde proteine synthese (indirect waarschijnlijk)!

                        Comment


                        • #13
                          Originally posted by [b
                          Citaat[/b] (been @ Okt. 18 2005,19:47)]dit onderbouwd dan toch dat een eiwit shake na de training niet helemaal goed is maar er moeten KH's bij of begrijp ik hem verkeerd?

                          mooi stukkie big R
                          Inderdaad.

                          Ik dacht eerst dat insuline een anabole werking had, maar het blijkt een anti-catabole werking te hebben in 4 van de 5 mensenstudies.
                          Insuline verhoging door koolhydraatinname heeft dus vooral de functie om proteine afbraak tegen te gaan.
                          In eerste instantie raadde ik mensen aan om eerst whey eiwit te nemen en pas 20 min. daarna koolhydraten. Ik ging er toen nog vanuit dat koolhydraten een anabole werking hadden, en stelde dat de insulinestijging (veroorzaakt door koolhydraten) een verdere verhoging zou veroorzaken van proteine synthese.
                          Aangezien koolhydraten dus alleen proteine afbraak tegengaan, is het waarschijnlijk dat de timing voor inname iets minder belangrijk wordt.

                          En aangezien je tijdens het cutten in een catabole staat bent die ook nog eens wordt versterkt door training, stel ik dat het zonde is om je duur gewonnen spiertjes verloren te laten gaan in deze omstandigheden. Neem dus een kleine hoeveelheid koolhydraten bij de training tijdens het cutten (30 g moet al genoeg zijn)



                          Helaas een kleine verandering in de tips/conclusies die ik geef:


                          Conclusies:
                          -Voedselinname (hoeveelheid noch samenstelling) 0-3 uur voor de training heeft geen invloed op de prestatie. Maar wel op herstel.
                          -De pwo shake geeft een nog grotere aminozuur opname wanneer hij voor de training wordt genomen.
                          -Training verhoogt proteine synthese en proteine afbraak voor ten minste 24 uur na de training. Daarom is consumptie van voedsel gedurende de eerste 24 uur na de training veel belangrijker voor spierwinst/ voorkomen van spierverlies dan andere maaltijden.
                          -Koolhydraat inname tijdens langdurige training heeft wel invloed hebben op de prestatie, met een toegevoegde waarde van eiwitten hierin.
                          -Tijdens cutten zorgen whey proteinen voor de training voor een behoud van spieren.
                          -Inname voedingsstoffen gedurende de 1e 24 uur na de training - en beginnend direct voor/na de trainingen - geeft een sterkere prikkel voor proteine synthese dan andere maaltijden.
                          -Glutamine supplementatie heeft geen enkele waarde in gezonde mensen onder wat voor omstandigheden dan ook.
                          -Een cutting dieet hoog in BCAAs geeft een grotere gewichtsafname + afname van vet% dan een cutting dieet hoog in proteinen. BCAAs verminderen ook spierschade veroorzaakt door training.
                          -Essentiele aminozuren verhogen proteine synthese, maar verlagen proteine afbraak niet! Deze zijn erg geschikt om spiermassa mee te winnen.
                          -BCAAs verlagen proteine afbraak, maar verhogen proteine synthese niet! Deze zijn erg geschikt om te gebruiken tijdens het cutten of als "middernacht shake" (5 g).
                          -Training in een catabole staat (na een nacht vasten/tijdens cutten) veroorzaakt een significante toename van proteine afbraak (die in deze staat al was verhoogd), wanneer deze afbraak niet deels wordt voorkomen door een kleine koolhydraat/proteine maaltijd, zal het de positieve netto protiene balans veroorzaakt door training/aminozuren volledig omdraaien.

                          Aan de hand hiervan zouden dit de "perfecte" voedingsstoffen rondom de training zijn:

                          Direct voor de training
                          0,4 g/kg snelle suikers (wanneer je gevoelig reageert op snelle suikers, neem je in totaal (voor + na training) 0,4 g/kg en consumeer je deze uitgespreid over de gehele trainingsperiode)
                          15 g essentiele aminozuren

                          Direct na de training
                          0,4 g/kg snelle suikers
                          15 g essentiele aminozuren



                          WANNEER JE GEEN ESSENTIELE AMINOZUREN WILT/KUNT KOPEN KRIJG JE HET VOLGENDE SCHEMA:

                          20-30 min. voor de training
                          0,4 g/kg whey

                          Direct voor de training
                          0,4 g/kg snelle suikers (wanneer je gevoelig reageert op snelle suikers, neem je in totaal (voor + na training) 0,4 g/kg en consumeer je deze uitgespreid over de gehele trainingsperiode)

                          Direct na de training
                          0,2 g/kg whey
                          0,4 g/kg snelle suikers



                          TIJDENS HET CUTTEN:

                          30 min. voor de training
                          0,4 g/kg whey

                          Direct voor de training
                          5 g bcaa's (of 15 g essentiele aminozuren, je kunt dan de whey voor de training weglaten)

                          Tijdens de training
                          0,4 g/kg koolhydraten. Deze consumeer je uitgespreid over de gehele trainingsperiode

                          Direct na de training
                          5 g bcaa's of 15 g essentiele aminozuren

                          (Wanneer je geen BCAAs/essentiele aminozuren kunt gebruiken, neem je 30 min. voor de training 0,4 g/kg whey, en direct na de training 0,2 g/kg whey. Tijdens de training neem je gewoon 0,4 g kg koolhydraten.)



                          BIJ CARDIO
                          Bij cardio neem je 5 g BCAAs direct voor + 5 g BCAAs direct na de training.
                          Of je neemt 0,2 g/kg whey 30 min. voor + 0,2 g/kg whey direct na de cardio.



                          Comment


                          • #14
                            Originally posted by [b
                            Citaat[/b] (Achilles @ Okt. 27 2005,08:34)]Hey bros

                            Wie koopt er hier EAA's en waar haal je deze?

                            Volgens mij heeft whey eiwit hetzelfde effect als essentiele aminozuren.
                            Whey gaat proteine afbraak ook niet/nauwelijks tegen en is 2 x zo ster in proteine synthese als caseine.

                            Tot nu toe zie ik geen enkele reden om geen whey i.p.v. essentiele aminozuren te kunnen nemen:



                            Whey eiwitten geven een korte, maar hoge verhoging van bloed-aminozuren.
                            Caseine geeft een matige langduringe verhoging van bloed-aminozuren:
                            Originally posted by [b
                            Citaat[/b] ]Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion
                            Whey or casein supplementation after an overnight (10 h) fast in 16 healthy subjects. Whey protein induces a dramatic but short increase of plasma AAs. Casein induces a prolonged plateau of moderate hyperaminoacidemia. FIGURE 3 --> (B = directe verhoging van aminozuren door whey/caseine inname. C = proteine afbraak. [30 g whey werd gebruikt tegen 43 g caseine])http://www.pubmedcentral.gov/article....e&id=F3 .
                            Whey eiwit geeft een veel sterkere verhoging in proteine synthese dan caseine eiwit tussen 40-140 min. na inname:
                            Originally posted by [b
                            Citaat[/b] ]Exogenous Leucine Oxidation after caseine ingestion represented 24% of the ingested leucine, a value not significantly different from the one of whey protein.
                            NOLD (NonOxidative Leucine disposal = protein synthesis) increased by 68% for whey and 31% for casein (average from 40 to 140 min). FIGURE 4 --> (C = proteine synthese. [A+C = 30 g whey tegen 40 g caseine. B = 30 g whey tegen 43 g caseine]) http://www.pubmedcentral.gov/article....e&id=F4 .
                            Caseine geeft een afname van proteine afbraak. Deze verminderde afbraak vindt pas plaats 2 uur na inname, maar duurt tot minstens 7 uur na inname. Hieruit blijkt gelijk hoe effectief caseine is om te nemen voor het slapen gaan, en waarom whey voor het slapen gaan niet effectief genoeg is:
                            Originally posted by [b
                            Citaat[/b] ]Endo Leu Ra (rate of apprearance), an index of protein breakdown, did not significantly change after the WP meal. It was progressively and durably inhibited from 120 to 420 min with CAS. Mean Endo Leu Ra between 180 and 420 min were 1.08 ± 0.07 and 1.38 ± 0.04 ?mol?kg-1?min-1 for CAS and WP, respectively.
                            Postprandial whole body leucine oxidation over 7 h was lower with CAS (272 ± 91 ?molkg-1) than with WP (373 ± 56 ?molkg-1)(FIGURE 4). Leucine intake was identical in both meals (380 ?molkg-1). Therefore, net leucine balance over the 7 h after the meal was more positive with CAS than with WP (P < 0.05, WP vs. CAS). Plasma insulin levels similarly increased after both meals. Postprandial leucine balance over 420 min was positive for the CAS meal (141 ± 96 ?molkg-1) and not different from zero for the WP meal (11 ± 36 ?molkg-1; P < 0.05, CAS vs. WP).
                            WP is a soluble protein whereas CAS clots into the stomach, which delays its gastric emptying and thus probably results in a slower release of amino acids. With CAS, plasma amino acid concentrations are lower, resulting in a lower oxidation and in a lesser increase of protein synthesis but also in an inhibition of protein breakdown. This metabolic response is similar to what is usually demonstrated during steady-state studies (2-7, 17, 23-26)
                            BRON: http://www.pubmedcentral.gov/article....9405716
                            Whey eiwitten geven dus een sterkere verhoging in proteine synthese (vergelijkbaar met vrije aminozuren) dan caseine eiwit.
                            Training geeft een enorme verhoogde gevoeligheid voor proteine synthese. De mogelijke groei in proteine synthese tijdens training is veel belangrijker voor de netto proteine balans dan de mogelijke daling in proteine afbraak.
                            Bovendien kun je de daling in proteine afbraak effectief tegen gaan door wat simpele koolhydraten te nemen voor of tijdens de training.



                            Veel tekst maar het komt er in het kort op neer dat whey voor en na de training effectiever is dan andere eiwitten of een normale maaltijd voor de training.
                            Voor het slapen gaan kun je beter caseine eiwit nemen.

                            Eigenlijk niks nieuws dus!

                            Comment


                            • #15
                              Originally posted by [b
                              Citaat[/b] (snipke @ Okt. 29 2005,16:12)]Vindt dat geen verspilling, want een portie van 30-50gram wei geeft niet de benodigde hoeveelheid aminozuren. Wat er meestal in die potten zit is verwaarloosbaar

                              Grtz
                              Jawel hoor.

                              Je hebt maar 15-20 g essentiele aminozuren per portie nodig. Daarboven geeft het nauwelijks een meerwaarde.

                              Originally posted by [b
                              Citaat[/b] ]Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids.

                              We examined the response of net muscle protein synthesis to ingestion of amino acids after a bout of resistance exercise. A primed, constant infusion of L-[ring-2H5]phenylalanine was used to measure net muscle protein balance in three male and three female volunteers on three occasions. Subjects consumed in random order 1 liter of 1) a mixed amino acid (40 g) solution (MAA), 2) an essential amino acid (40 g) solution (EAA), and 3) a placebo solution (PLA). Arterial amino acid concentrations increased approximately 150-640% above baseline during ingestion of MAA and EAA. Net muscle protein balance was significantly increased from negative during PLA ingestion (-50 +/- 23 nmol. min-1. 100 ml leg volume-1) to positive during MAA ingestion (17 +/- 13 nmol. min-1. 100 ml leg volume-1) and EAA (29 +/- 14 nmol. min-1. 100 ml leg volume-1; P < 0.05). Because net balance was similar for MAA and EAA, it does not appear necessary to include nonessential amino acids in a formulation designed to elicit an anabolic response from muscle after exercise. We concluded that ingestion of oral essential amino acids results in a change from net muscle protein degradation to net muscle protein synthesis after heavy resistance exercise in humans similar to that seen when the amino acids were infused.

                              Maar je moet inderdaad wel rekening houden met het feit dat er meestal maar voor 80% whey in de poeders zit.

                              Daarbij komt helaas het feit dat losse essentiele aminozuren niet te betalen zijn.

                              Comment

                              Sidebar top desktop

                              Collapse

                              Actieve discussies

                              Collapse

                              Working...
                              X